Ензими (ензими)

ензими

Ензимите (ензимите) са специфични протеини, които играят ролята на биологични катализатори; се произвеждат от клетки от живи организми.

Ензимите се различават от конвенционалните катализатори чрез тяхната по-голяма специфичност (виж по-долу), а също така и от способността да ускоряват хода на химичните реакции в условията на нормална жизнена активност на организма.

Ензимите присъстват във всички живи клетки - животни, растения, бактерии. Повечето от ензимите са в тъкани в незначителни концентрации, но има случаи, когато протеинът, който представлява значителна част от клетъчната плазма, например миозина в мускулната тъкан, има ензимна активност. Молекулното тегло на ензимите варира значително: от няколко хиляди до няколко милиона, със същия тип ензими, но изолирани от различни източници, могат да имат различно молекулно тегло, се различават в последователността на аминокиселинния състав.

Ензимите, които имат един и същ каталитичен ефект, но се различават по своите физикохимични свойства, се наричат ​​изоензими (изоензими). Ензимите могат да бъдат прости или сложни протеини. Последните, в допълнение към протеина (апоензим), имат в своя състав и не-протеинов компонент - остатъка от органична молекула или неорганичен йон. Нежилният компонент, лесно отделен от апоензима, се нарича коензим. Силно обвързан с ензима, не-протеиновата част се нарича протетична група. Много протетични групи и коензими са производни на витамини, пигменти и др. Ензимите имат строга специфичност по отношение на субстрата (т.е. селективно взаимодействат с едно или друго химично вещество и съединения). Например, лактазата (намираща се в чревния сок) разцепва само дизахарид-лактоза и производни на лактоза (лактобионова киселина, лактоуреиди и др.) С образуването на смес от глюкоза и галактаза; малтазата разделя малтозата на две глюкозни молекули и амилазата действа само върху нишесте, гликоген и други полизахариди .

В резултат на последователното действие на тези, както и на други ензими, въглехидратите на хранителните продукти се превръщат в монозахариди и се абсорбират от чревната стена. Специфичността на ензимите се определя от факта, че те взаимодействат с определено химическо групиране на субстрата. Например, пепсин (виж) действа върху протеини, разделя връзките в полипептидната верига на протеиновата молекула и протеиновата молекула се разцепва в полипептиди, които след това под действието на други ензими - трипсин (виж), химотрипсин (виж) и пептидаза за да се разцепи до аминокиселини. Специфичността на ензимите играе важна биологична роля; благодарение на него се постига поредица от химични реакции в тялото. Неорганичните йони активират редица ензими; някои ензими (металоензими) като цяло са неактивни, ако няма никой, специфичен йон за дадения ензим. Ензимните места, отговорни за локализирането и активирането на субстрата в ензимния процес, се наричат ​​активни ензимни центрове. Образуването на активното място включва специфични аминокиселинни остатъци на протеиновата молекула, сулфхидрилни групи и протетични групи, ако има такива. Така че, в състава на ензимите, носещи името на групата на флавопротеините, протетичната група включва флавиновото производно (обикновено това е флавинаденидидин динуклеотид - FAD). Лесно се окисляват и възстановяват флектин протезните групи действат като биологични водородни носители, например при дехидрогениране на аминокиселини с участието на кислород или при дехидрогениране с участието на цитохроми в митохондриите на първоначалните компоненти на дихателната верига (като сукцинат, холин , саркозин и др.). Подобни функции се извършват и от други респираторни пигменти (хемоглобин и миоглобин - при по-високи животни и хора, както и хемаритрин, еритрокрикрин, хемоцианин и други - при по-ниски животни). Всички тези ензими съчетават присъствието в активния център на атомите на метала (желязо или мед).